Паровая машина может превращать в полезную работу только около 10% тепловой энергии, полученной от сжигания топлива; остальное тепло рассеивается. Мышцы же способны использовать для сокращения от 20 до 40% химической энергии молекул пищевых веществ, например глюкозы. Остальная энергия переходит в тепло, но не теряется полностью, а частично используется для поддержания температуры тела. Если человек не производит сокращений мышц, то образующегося в организме тепла недостаточно для того, чтобы согревать тело в условиях холода. Тогда мышцы начинают сокращаться непроизвольно (человек «дрожит»), и образующееся при этом тепло восстанавливает и поддерживает нормальную температуру тела.

Физиологи и биохимики уже м:юго лет пытаются выяснить, каким образом протоплазма может развивать тянущее усилие, но сущность химических и физических процессов, происходящих при мышечном сокращении, все еще остается в области скорее догадок, чем установленных фактов. Химический анализ показывает, что мышца на 80% состоит из воды, сухой же остаток содержит главным образом белок, а также небольшие количества жира и гликогена и два фосфорсодержащих соединения: фос-фокреатин и аденозинтрифосфат (АТФ). Предполагают, что действительно сократимой частью мышечного волокна является белковая цепь, которая укорачивается в результате изгибания со сближением звеньев или удаления воды из «внутренних пространств» белковой молекулы. В этом участвуют два белка: миозин и актин, которые по отдельности не способны сокращаться Но если их смешать в пробирке и добавить калий и АТФ, то система приобретает способность к сокращению. Это сокращение в пробирке было одним из самых интересных открытий, когда-либо сделанных в биохимии.

Первый шаг в раскрытии тайны мышечного сокращения состоит в том, чтобы путем анализов определить, какие вещества расходуются в этом процессе. Количество гликогена, кислорода, фосфокреатина и АТФ во время сокращения уменьшается, а количество углекислоты, молочной кислоты и неорганического фосфата возрастает. Поскольку расходуется кислород и образуется углекислота, можно предполагать, что сокращение связано с каким-то окислительным процессом. Но это окисление не является необходимым: мышца может многократно сокращаться даже при полном лишении ее кислорода, если, например, выделить ее из организма и поместить в атмосферу азота. Однако такая мышца утомляется быстрее, чем мышца, сокращающаяся в атмосфере кислорода. Кроме того, наше дыхание бывает учащенным не только во время мышечного напряжения, но и в течение некоторого времени после прекращения физической работы. Это указывает на то, что окисление связано, по-видимому, не с самим мышечным сокращением, а с процессом во-становления после сокращения.

Исчезновение гликогена и образование молочной кислоты связаны между собой, так как в отсутствие кислорода количество образующейся молочной кислоты в точности эквивалентно количеству исчезающего гликогена. Поскольку расщепление гликогена до молочной кислоты не требует присутствия кислорода и сопровождается быстрым освобождением энергии, одно время думали, что эта реакция непосредственно обусловливает мышечное сокращение. При наличии кислорода мышца окисляет около 20% молочной кислоты до углекислоты и воды, а энергию, освобождающуюся при этом окислении, использует для превращения остальных 80% молочной кислоты в гликоген. Таким образом, становится понятным, почему молочная кислота не накапливается в мышце при достаточном количестве кислорода и почему мышца утомляется быстрее (утомление связано с истощением запасов гликогена и накоплением молочной кислоты), сокращаясь в отсутствие кислорода.

Примерно в 1930 г. было установлено, что мышца, отравленная йодацетатом (тормозящим химические реакции, с которыми связано расщепление гликогена до молочной кислоты), все-таки способна сокращаться, хотя может сокращаться всего 60-70 раз, тогда как мышца, лишенная кислорода, сокращается 200 раз и более. Но то обстоятельство, что она вообще может сокращаться при отсутствии гликолиза, показывает, что гликолиз не служит главным источником энергии для сокращения.

Второе изменение, которое можно обнару-жить химическими методами во время сокращения,- это отщепление неорганического фосфата от фосфокреатина и АТФ, сопровождающееся выделением энергии. Теперь полагают, что оно и служит непосредственным источником энергии для сокращения. Обменные реакции, посредством которых глюкоза и другие вещества используются для образования богатых энергией фосфатов (например, АТФ), описаны в гл. V. В мышце резервуаром макроэр-гических фосфатных связей служит фосфокре-атин; но его макроэргическая фосфатная группа может быть использована для сокращения только после того, как она будет перенесена на АДФ с образованием АТФ. После сокращения мышцы расщепление гликогена до молочной кислоты и окисление этой кислоты в реакциях цикла Кребса доставляет энергию для ресинтеза АТФ и фосфокреатина.

Таким образом, мышечное сокращение связано со следующими химическими реакциями: Миозин служит не только сократительным белком, но и ферментом: он может катализировать расщепление АТФ до АДФ и неорганического фосфата. Перенос макроэргической фосфатной группы с АТФ на креатин катализируется ферментом креатинкиназой.

По приближенной оценке, энергия одних органических фосфатов могла бы поддерживать максимальное мышечное сокращение в течение лишь нескольких секунд. За ее счет человек мог бы совершить пробег на дистанцию около 50 м. При использовании всех источников энергии, доступных в отсутствие кислорода, человек мог бы продолжать максимальные сокращения мышц в течение 30-60 сек.

Кислородная задолженность. То обстоятельство, что действительное сокращение мышцы и частичное последующее восстановление происходят без участия кислорода, имеет черезвычай-но важное значение. Нашим мышцам часто приходится производить очень большую работу за короткое время, и, хотя при физическом напряжении ритм дыхания и сердечных сокращений возрастает, доставляемого кислорода не могло бы хватить для выполнения этой работы. При очень большом напряжении, например при беге на 100 м, гликоген расщепляется до молочной кислоты быстрее, чем может окисляться молочная кислота, так что происходит накопление последней. В таких случаях говорят, что мышца имеет кислородную задолженность, которая впоследствии компенсируется, когда мы быстро вдыхаем повышенное количество кислорода, достаточное для окисления части молочной кислоты и получения таким путем энергии для ресинтеза гликогена из остальной молочной кислоты. Иными словами, при коротких периодах очень большой мышечной активности мышцы используют источники энергии, не требую-щие затраты кислорода. Но окончании мышечной работы мышцы и другие ткани покрывают кислородную задолженность, используя добавочные количества кислорода для восстановления нормальных запасов макроэргических соединений и гликогена. При беге на длинную дистанцию бегун может достигнуть равновесия и продолжать бег «на втором дыхании», при котором благодаря усиленной работе легких и сердца ткани получают достаточно кислорода, чтобы окислять вновь образующуюся молочную кислоту, и кислородная задолженность, таким образом, не возрастает.

Утомление. Если мышца вследствие многократного сокращения, истощения запасов органических фосфатов и гликогена и накопления молочной кислоты не способна больше сокращаться, то говорят, что мышца утомлена. Основная причина утомления - накопление молочной кислоты, хотя животные чувствуют усталость еще до того, как наступит истощение запасов в мышце.

Место, наиболее подверженное утомлению, можно установить экспериментально, если отпрепарировать мышцу вместе с ее нервом и повторно раздражать нерв электрическими импульсами до тех пор, пока мышца не перестанет сокращаться. Если затем непосредственно раздражать мышцу, поместив на нее электроды, то можно снова получить энергичную реакцию. При помощи прибора, позволяющего обнаружить прохождение нервных импульсов, можно показать, что идущий к мышце нерв не утомлен: он все еще способен проводить импульсы. Следовательно, утомлению подвержено место соединения нерва с мышцей, где нервные импульсы возбуждают мышцу, заставляя ее сокращаться.

Механизм мышечного сокращения. Электронные микрофотографии показывают, что мышечные фибриллы (миофибриллы) состоят из продольных нитей, называемых миофиламентами. Существует два типа таких нитей: толстые (толщиной 100 А, длиной 1,5 |а)"и тонкие (толщиной 50 А, длиной 2[х) . Путем изби-

рательного экстрагирования белков и методами гистохимического и иммунохимического окрашивания удалось показать, что толстые нити состоят из миозина, а тонкие - из актина. Толстые и тонкие нити расположены таким образом, что на поперечном разрезе каждая толстая нить окружена шестью тонкими, причем каждая из этих тонких нитей в свою очередь служит центром для шести толстых нитей.

Видимая в обычный микроскоп структура из чередующихся темных и светлых полос образована чередованием плотных дисков А и менее плотных дисков I . Каждая структурная единица состоит из одного диска А и примыкающих к нему с обеих сторон дисков I и отделена от соседней единицы тонкой плотной пластинки Z, проходящей по середине диска I. Средняя часть диска несколько светлее и называется областью Н. Как показывают электронные микрофотографии, толстые нити имеются только в диске А, а диск I содержит только тонкие нити. Последние, однако, заходят до некоторой степени в диск А - в промежутки между толстыми нитями. Таким образом, на обоих концах диска А имеются как толстые, так и тонкие нити, а средняя часть (зона Н) содержит только толстые нити. Тонкие нити кажутся гладкими, а на толстых видны мельчайшие выступы, расположенные с интервалами 60-70 А по всей их длине и доходящие до соседней тонкой нити. Эти выступы имеют вид мостиков, соединяющих оба комплекса нитей.

Во время мышечного сокращения длина диска А остается постоянной, но диск I укорачивается, а зона Н в диске А также уменьшается. Хаксли и другие авторы высказали предположение, что при сокращении толстые и тонкие нити не изменяют своей длины, а скользят друг по другу; при этом тонкие нити актина глубже внедряются в диск А, так что зона Н сокращается и диск I сужается, по мере того как концы толстых нитей миозина приближаются к пластинке Z. Физико-химический механизм этого скольжения нитей еще не ясен; возможно, что мостики между ними разрываются, а затем образуются вновь, несколько сместившись по длине нити. Для образования новых мостиков - поперечных соединений между толстыми и тонкими нитями,- возможно, используется энергия макроэргических фосфатных связей.

Когда мышца сокращается, она становится короче и толще, но общий объем ее остается прежним. Это было показано экспериментально: отпрепарированную мышцу помещали в стеклянный сосуд с узким горлышком и наполняли сосуд водой; когда после этого путем раздражения электрическими импульсами мышцу заставляли сокращаться и расслабляться, никакого изменения уровня воды в горлышке сосуда не происходило.

БИОХИМИЯ МЫШЦ И МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ. Механизм мышечного сокращения и расслабления. Важнейшей особенностью функционирования мышц является то что в процессе мышечного сокращения происходит непосредственное превращение химической энергии АТФ в механическую энергию сокращения мышц. Биохимически они различаются механизмами энергетического обеспечения мышечного сокращения.

Поделитесь работой в социальных сетях

Если эта работа Вам не подошла внизу страницы есть список похожих работ. Так же Вы можете воспользоваться кнопкой поиск

Лекция 7. Тема: БИОХИМИЯ МЫШЦ И МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Вопросы:

2. Строение миофибрилл.

1. Общая характеристика мышц. Строение мышечных клеток.

Учение о мышцах – это важнейший раздел биохимии, имеющий исключительное значение для спортивной биохимии.

Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит непосредственное превращение химической энергии АТФ в механическую энергию сокращения мышц. Это явление не имеет аналогов в технике и присуще только живым организмам.

При изучении скелетных мышц с помощью светового микроскопа в них обнаружили поперечную исчерченность; отсюда их название поперечно-полосатые.

В скелетной мышце выделяют сухожильную головку, которой мышца начинается на кости, мышечное брюшко, состоящее из волокон, и сухожильный хвост, которым мышца заканчивается на другой кости (рис.).

Мышечное волокно — структурная единица мышцы. Известны три типа мышечных волокон: белые быстро сокращающиеся (VT ), промежуточные (FR ) и медленно сокращающиеся (ST ). Биохимически они различаются механизмами энергетического обеспечения мышечного сокращения. Их иннервируют разные мотонейроны, чем обусловлены неодновременность включения в работу и различная скорость сокращения волокон. Разные мышцы имеют разное сочетание типов волокон.

Мышечные волокна

Сухожилие

Рисунок. Мышца

Каждая мышца состоит из нескольких тысяч мышечных волокон, объединяемых соединительными прослойками и такой же оболочкой. Мышца представляет собой многокомпонентный комплекс. Чтобы разобраться в строении мышцы следует изучить все уровни ее организации и структуры, входящие в ее состав.

У животных и человека два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие , причем поперечнополосатые мышцы делятся на два вида – скелетные и сердечные . Гладкие мышцы характерны для внутренних органов, кровеносных сосудов.

Поперечнополосатые мышцы состоят из тысяч мышечных клеток – волокон. Волокна объединены соединительно-тканными прослойками и такой же оболочкой – фасцией . Мышечные волокна – миоциты - представляют собой сильно вытянутые многоядерные клетки гигантских размеров от 0,1 до 10см длиной и толщиной около 0,1 – 0,2 мм.

Миоцит состоит из всех обязательных компонентов клетки. Особенностью мышечного волокна является то, что внутри эта клетка содержит большое количество сократительных элементов – миофибрилл. Как и другие клетки тела миоциты содержат ядро, причем, у клеток поперечнополосатых мышц ядер несколько, рибосомы, митохондрии, лизосомы, цитоплазматическую сеть.

Цитоплазматическая сеть называется в этих клетках саркоплазматической сетью. Она связана с помощью особых трубочек, называемых Т-трубочками, с клеточной мембранной – сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернами. Они содержат большое количество ионов кальция. С помощью специального фермента кальций накачивается в цистерны. Этот механизм называется кальциевым насосом и необходим для сокращения мышцы.

Цитоплазма или саркоплазма миоцитов содержит большое количество белков. Здесь немало активных ферментов, среди которых важнейшими являются ферменты гликолиза , креатинкиназа. Немалое значение имеет белок миоглобин, сохраняющий кислород в мышцах.

Кроме белков в цитоплазме мышечных клеток содержатся фосфогены – АТФ, АДФ, АМФ, а также креатинфосфат, необходимые для нормального снабжения мышцы энергией.

Основной углевод мышечной ткани – гликоген. Его концентрация достигает 3%. Свободная глюкоза в саркоплазме встречается в малых концентрациях. В тренируемых на выносливость мышцах накапливается запасной жир .

Снаружи сарколемма окружена нитями белка – коллагена. Мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное состояние за счет упругих сил, возникающих в коллагеновой оболочке.

2. Строение миофибрилл.

Сократительные элементы – миофибриллы – занимают большую часть объема миоцитов. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены, рассеяно, а тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма .

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они имеют диаметр около 1 мкм и состоят из чередующихся светлых и темных участков или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертанность всего мышечного волокна.

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными в свою очередь, из большого числа мышечных нитей дух типов – толстых и тонких. Толстые в два раза толще тонких, соответственно 15 и 7 нм.

Состоят миофибриллы из чередующихся пучков параллельно расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят друг на друга.

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящимися между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. Под микроскопом эти участки кажутся темными и получили название анизотропных или темных дисков (А-диски).

Тонкие участки состоят из тонких нитей и выглядят светлыми, так как не обладают двойным лучепреломлением и легко пропускают свет. Такие участки называются изотропными или светлыми дисками (I -диски).

Z Z Z

— — — —

— — — —

— — — —

I -диск А-диск

Рисунок. Схема строения миофибриллы

В середине пучка тонких нитей (диск I ) поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве и одновременно упорядочивая расположение А- и I -дисков многих миофибрилл. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом и названа Z -пластинкой или Z -линией .

Диски А имеют в середине более светлую полосу – зону Н, пересекаемую более темной М – зоной.

Участок между соседними Z -линиями называется саркомер. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров (до 1000-1200).

саркомер

а

I -диск А-диск I -диск

Рисунок. Структура мышцы на разных уровнях организации: а – мышечное волокно; б – расположение миофибриллы в покоящейся мышце

Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплаз-матический ретикулум, составляющий 8—10% объема клетки; 3) несколько митохондрий.

Диски I состоят только из тонких филаментов, а диски А – из филаментов двух типов. Зона Н содержит только толстые филаменты, линия Z скрепляет тонкие филаменты между собой. Между толстыми и тонкими филаментами расположены поперечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм; расстояние между этими мостиками 40 нм.

Изучение химического состава миофибрилл показало, что тонкие и толстые нити образованы белками . Палочковидная молекула миозина состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа) и четырех легких цепей (по 20 кДа), общая масса миозина около 500 кДа.

Толстые нити состоят из белка миозина. Эти белки образуют двойную спираль с глобулярной головкой на конце, присоединенной к очень длинному стержню. Стержень представляет собой двухцепочечную а-спирализованную суперспираль.

Миозиновые головки обладают АТФазной активностью, то есть способностью расщеплять АТФ. Второй участок миозина обеспечивает связь толстых нитей с тонкими. Общая структура миозина показана на рисунке.

хвост

Рисунок. Схематичное изображение молекулы миозина

Тонкие нити состоят из белков актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок в данном случае актин . Он обладает двумя важнейшими свойствами:

• образует фибриллярный актин, способный к быстрой полимеризации;
• актин способен соединяться с миозиновыми головками поперечными мостиками.

Актин – водорастворимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как G -актин. В мышечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как F -актин. Тонкие филаменты мышцы образованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.

Другие белки тонких нитей помогают актину осуществлять его функции.

Тропонин (Тн), молекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функциями: тропомиозинсвязывающей (Тн-Т), ингибирующей (Тн-1) и кальцийсвязывающей (Тн-С). Каждый компонент тонких филаментов соединяется с двумя другими нековалентными связями:

F -актин — тропомиозин
Тн-1 Тн-Т

В мышце, где все рассмотренные компоненты собраны вместе в тонком филаменте (рис.), тропомиозин блокирует присоединение миозиновой головки к находящемуся рядом молекулами глобулярного актина тонких нитей (F -актину).

Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, состоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных друг с другом таким образом, что пары головок миозиновых молекул ложатся на расстоянии 14,3 нм друг от друга; они располагаются по спирали (рис.). Миозиновые нити стыкуются «хвост к хвосту».

Рисунок. Упаковка миозиновых молекул при образовании толстого филамента

Миозин выполняет три биологически важные функции:

При физиологических значениях ионной силы и рН молекулы миозина спонтанно образуют волокно.

Миозин обладает каталитической активностью, т. е. является ферментом. В 1939 г. ВА Энгельгардт и М.Н. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, необходимой для мышечного сокращения.

Миозин связывает полимеризованную форму актина — основного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении.

Строение и механизм сокращения скелетных мышц.

3. Механизм мышечного сокращения и расслабления.

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, перемещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и расслаблении мышц. Мышечное сокращение — наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы.

У человека различают несколько видов мышечной ткани. Поперечно-полосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроизвольно, независимо от нашего сознания.

В данной главе мы рассмотрим строение и процессы сокращения и расслабления скелетных мышц, поскольку именно они представляют наибольший интерес для биохимии спорта.

Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью.

Достоверно известно следующее.

1. Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии.

Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину. Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается, прекращается гидролиз АТФ. Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь.

В каждом цикле сокращения расходуется 1 молекула АТФ.

В основе мышечного сокращения лежат два процесса:

спиральное скручивание сократительных белков;

циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого является передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распространению потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na + , которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начинают освобождать находящийся в них Са 2+ . Высвобожденный Са 2+ связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филамен-тов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образование спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаимодействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит поворот при связывании глобулярной головки миозина с определенным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при максимальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке.

б
в

Рисунок. Механизм сокращения: а — состояние покоя; б — умеренное сокращение; в – максимальное сокращение

Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализован активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происходит фосфорилирование миозина, т. е. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить продвинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяется со следующей головкой молекулы миозина.

Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са 2+ переходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет связанный с ним кальций, следствием этого являются конформаци-онные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн- I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Са 2+ в области сократительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.

В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Н и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.

Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления длительного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, используя энергию АТФ, уходят в цистерны. Концентрация ионов кальция в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня.Белки вновь приобретают конформацию характерную для состояния покоя.

Таким образом, и процесс мышечного сокращения и процесс мышечного расслабления – это активные процессы, идущие с затратами энергии в виде молекул АТФ,

В гладких мышцах нет миофибрилл. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон. Ионы кальция также играют роль в сокращении, но поступают в мышцу не из цистерн, а из внеклеточного вещества, поскольку в гладких мышцах отсутствуют цистерны с ионами калькия. Этот процесс медленный и поэтому медленно работают гладкие мышцы.

Рисунок. Схема расположения толстых и тонких нией в гладких мышечных волокнах.

Другие похожие работы, которые могут вас заинтересовать.вшм>
379.		ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ	33.58 KB
	Количественные критерии путей ресинтеза АТФ. Аэробный путь ресинтеза АТФ. Анаэробные пути ресинтеза АТФ. Соотношения между различными путями ресинтеза АТФ при мышечной работе.
17220.		Биохимия	122.66 KB
	Опишите изменение обмена веществ в клетках-мишенях под действием инсулина укажите: характер влияния гормона на уровень циклических нуклеотидов; изменение проницаемости мембран для различных веществ; регулируемые биохимические процессы; конечный биологический эффект...
21483.		БИОХИМИЯ ГОРМОНОВ	63.62 KB
	Гормоны являются первичными посредниками между центральной нервной системой и тканевыми процессами. Термин гормоны 1905 году ввели ученые Бейлис и Старлинг. Их называют по месту образования инсулин от insul-островок по физиологическому эффекту вазопрессин гормоны передней доли гипофиза имеют окончание – тропин окончание – либерин и – статин указывает на гипоталамические гормоны.
21608.		БИОХИМИЯ КРОВИ	95.89 KB
	Гемоглобин по своей химической природе относится к гемопротеидам, состоит из простатической группы гема и белка глобина. Гем - тетрапирольное железосодержащее органическое вещество. Гем соединяется с гемоглобином гидрофобными связями и координационной связью с железом. Гемоглобин является олигомерным белком, включает в свой состав 4 гема и 4 полипептидные цепи.
10034.		Пути сокращения производственных запасов	106.84 KB
	На сегодняшний момент времени, главная задача предприятий - значительное повышение качества производственного процесса, его эффективности, отдачи вложений, в том числе и производственных, которые являются базой всего производства.
15050.		Пути сокращения затрат предприятия ООО «Томак-2»	138.77 KB
	Проблемы снижения затрат на предприятии, поиска путей их решения являются сложными и интересными вопросами современной экономики предприятия. Проблема снижения затрат очень актуальна в современных экономических условиях, так как ее решение позволяет каждому конкретному предприятию выжить в условиях жесткой рыночной конкуренции, построить крепкое и сильное предприятие, которое будет иметь хороший экономический потенциал.
5067.		Гладкие мышцы. Строение, функции, механизм сокращения	134.79 KB
	Мышцы или мускулы от лат. Мышцы позволяют двигать частями тела и выражать в действиях мысли и чувства. Гладкие мышцы являются составной частью некоторых внутренних органов и участвуют в обеспечении функции выполняемые этими органами.
17984.		Перспективы сокращения и социально-экономическое значение государственного долга Российской Федерации	395.55 KB
	Причины возникновения государственного долга Российской Федерации. Анализ и современное состояние государственного внутреннего долга Российской Федерации. Анализ и современное состояние государственного внешнего долга Российской Федерации. Перспективы сокращения и социально-экономическое значение государственного долга Российской Федерации...
11490.		Пути сокращения длительности товарооборота предприятий розничной торговли (на материалах ООО «Диана», г. Курган)	176.54 KB
	Размер товарных запасов является синтетическим показателем, позволяющим в известной мере оценивать результаты хозяйственной деятельности, как отдельных торговых предприятий, организаций, так и отрасли в целом, а также эффективность использования материальных и трудовых ресурсов.
12159.		О стратегической стабильности в прошлом и настоящем и ее значении для выработки подходов к ограничению и сокращения вооружений	17.33 KB
	Проведен анализ угроз стратегической стабильности сформировавшихся за последние годы прежде всего за счет распространения ядерного оружия. Показано что стратегическая стабильность в большей степени чем прежде зависит от нарушения региональной стабильности. Проблема обеспечения ядерной стабильности остается актуальной и для диадных отношений РоссияСША.

Тема 9. Биохимия мышечного сокращения.

Тема 10. Энергетическое обеспечение мышечного сокращения.
Тема 9. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ.

1. Общая характеристика мышц. Строение мышечных клеток.

2. Строение миофибрилл.

3. Сокращение и расслабление мышцы.
§ 1. Общая характеристика мышц. Строение мышечных клеток.

Учение о мышцах – это важнейший раздел биохимии, имеющий исключительное значение для спортивной биохимии.

Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит непосредственное превращение химической энергии АТФ в механическую энергию сокращения мышц. Это явление не имеет аналогов в технике и присуще только живым организмам.

У животных и человека два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие , причем поперечнополосатые мышцы делятся на два вида – скелетные и сердечные . Гладкие мышцы характерны для внутренних органов, кровеносных сосудов.

Поперечнополосатые мышцы состоят из тысяч мышечных клеток – волокон. Волокна объединены соединительно-тканными прослойками и такой же оболочкой – фасцией. Мышечные волокна – миоциты - представляют собой сильно вытянутые многоядерные клетки гигантских размеров от 0,1 до 10см длиной и толщиной около 0,1 – 0,2 мм.

Миоцит состоит из всех обязательных компонентов клетки. Особенностью мышечного волокна является то, что внутри эта клетка содержит большое количество сократительных элементов - миофибрилл. Как и другие клетки тела миоциты содержат ядро, причем, у клеток поперечнополосатых мышц ядер несколько, рибосомы, митохондрии, лизосомы, цитоплазматическую сеть.

Цитоплазматическая сеть называется в этих клетках саркоплазматической сетью. Она связана с помощью особых трубочек, называемых Т-трубочками, с клеточной мембранной – сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернами. Они содержат большое количество ионов кальция. С помощью специального фермента кальций накачивается в цистерны. Этот механизм называется кальциевым насосом и необходим для сокращения мышцы.

Цитоплазма или саркоплазма миоцитов содержит большое количество белков. Здесь немало активных ферментов, среди которых важнейшими являются ферменты гликолиза , креатинкиназа. Немалое значение имеет белок миоглобин, сохраняющий кислород в мышцах.

Кроме белков в цитоплазме мышечных клеток содержатся фосфогены – АТФ, АДФ, АМФ, а также креатинфосфат, необходимые для нормального снабжения мышцы энергией.

Основной углевод мышечной ткани – гликоген. Его концентрация достигает 3%. Свободная глюкоза в саркоплазме встречается в малых концентрациях. В тренируемых на выносливость мышцах накапливается запасной жир .

Снаружи сарколемма окружена нитями белка – коллагена. Мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное состояние за счет упругих сил, возникающих в коллагеновой оболочке.

§ 2. Сократительные элементы (миофибриллы ).

Сократительные элементы – миофибриллы – занимают большую часть объема миоцитов. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены, рассеяно, а тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма .

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они состоят из чередующихся светлых и темных участков или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертанность всего мышечного волокна.

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными в свою очередь, из большого числа мышечных нитей дух типов – толстых и тонких. Толстые в два раза толще тонких, соответственно 15 и 7 нм.

Состоят миофибриллы из чередующихся пучков параллельно расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят друг на друга.

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящимися между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. Под микроскопом эти участки кажутся темными и получили название анизотропных или темных дисков (А-диски).

Тонкие участки состоят из тонких нитей и выглядят светлыми. Такие участки называются изотропными или светлыми дисками (I -диски). В середине пучка тонких нитей поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом и названа Z -пластинкой или Z -линией .

Участок между соседними Z-линиями называется саркомер. Каждая миофибрилла состоит из тысяч саркомеров.

Изучение химического состава миофибрилл показало, что тонкие и толстые нити образованы белками.

Толстые нити состоят из белка миозина. Эти белки образуют двойную спираль с глобулярной головкой на конце. Миозиновые головки обладают АТФазной активностью, то есть способностью расщеплять АТФ . Второй участок миозина обеспечивает связь толстых нитей с тонкими.

Тонкие нити состоят из белков актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок в данном случае актин. Он обладает двумя важнейшими свойствами:

• 
  образует фибриллярный актин, способный к быстрой полимеризации;
• 
  актин способен соединяться с миозиновыми головками поперечными мостиками.

Другие белки тонких нитей помогают актину осуществлять его функции.

На странице 44 на рисунке А. подробно показано строение мышц.

Строение и механизм сокращения скелетных мышц.

§ 3. Механизм мышечного сокращения и расслабления.
Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью.

Достоверно известно следующее.

1. Источником энергии для мышечного сокращения являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз АТФ катализируется при мышечном сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов кальция в саркоплазме миоцитов, вызываемое нервным двигательным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза».

В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии.

Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину. Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается, прекращается гидролиз АТФ. Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь.

ГЛАВА 3. ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ МЫШЦ

3.1. Механизм мышечного сокращения

Несмотря на полифункциональность мышечной системы, основной функцией мышц является осуществление двигательного акта, то есть сокращение и расслабление. Мышечное сокращение является сложным механохимическим процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии гидролитического расщепления АТФ в механическую. Рассмотрим структурную основу процесса сокращения поперечно-полосатых мышц позвоночных, поскольку этот процесс изучен наиболее полно. Как отмечалось, сократительная система поперечно-по­лосатой мышцы состоит из перекрывающихся белковых нитей, которые скользят относительно друг друга (см. рис. 9, А).

Согласно модели, предложенной Э.Хаксли и Р.Нидергерке, а также X.Хаксли и Дж.Хенсон, при сокращении миофибрилл одна система нитей проникает в другую, то есть нити начинают как бы скользить друг по другу, что и является причиной мышечного сокращения .

Сокращение происходит за счет энергии, освобождающейся при гид­ролизе АТФ. В поперечно-полосатой мышце сокращение зависит от кон­центрации ионов Са 2+ , которая, в свою очередь, регулируется саркоплаз­матическим ретикулумом – специализированной системой мембран, накапливающей Са 2+ в состоянии покоя и высвобожающей его при воздействии на мышечное волокно нервного импульса (см. рис. 11, А, Б) .

1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 10, а);

3) это взаимодействие обеспечивает высвобождение АДФ и Н 3 РО 4 из актин-миозинового комплекса. Актомиозиновая связь имеет наимень­шую энергию при величине угла 45°, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90° на 45° (примерно) и происходит продвижение актина (на 10–15 нм) в направлении центра саркомера (см. рис. 10, в) («гребок» согласно модели весельной лодки на рис. 9 Б);

Рис. 9. Организация скелетных мышц позвоночных

и механизм сокращения мышечных волокон

4) новая молекула АТФ связывается с комплексом миозин-F-ак­тин (см. рис. 10, г);

5) комплекс миозин – АТФ обладает низким сродством к актину, и поэтому происходит отделение миозиновой (АТФ) «головки» от F-актина. Последняя стадия и есть собственно расслабление, которое отчетливо за­висит от связывания АТФ с актин-миозиновым комплексом (см. рис. 10, д). Затем цикл возобновляется .

Рис. 10. Биохимический цикл мышечного сокращения

Цикл повторяется до тех пор, пока имеется АТФ. Каждый «гребок» 500 миозиновых «головок» толстого филамента вызывает смещение на 10 нм. Во время сильных сокращений частота «гребков» составляет примерно 5 раз в секунду. При каждом цикле гидролиза АТФ «головки» миозина взаимодействуют с новыми молекулами актина, за счет чего и происходит взаимное скольжение миозиновых и актиновых филаментов, то есть сокращение мышечного волокна .

3.2. Регуляция сокращения и расслабления мышц

Сокращение любых мышц происходит по общему механизму, опи­санному ранее. Мышечные волокна разных органов могут обладать различными молекулярными механизмами регуляции сокращения и расслаб­ления, однако всегда ключевая регуляторная роль принадлежит ионам Са 2+ . Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в его присутствии лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. Наибольшая сократительная активность наблюдается при концентрации ионов Са 2+ около 10 –6 –10 –5 М. При понижении концентрации до 10 –7 М или ниже мышечные волокна теряют способность к укорочению и развитию напряжения в присутствии АТФ .

По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофи­бриллах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка, получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур .

Связывание ионов Са 2+ разветвленной сетью трубочек и цистерн саркоплазматической сети не является простой адсорбцией. Это активный физиологический процесс, который осуществляется за счет энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ Са 2+ -зависимой АТФазой саркоплазматической сети. При этом наблюдается весьма своеобразная картина: скорость выкачивания ионов Са 2+ из межфибриллярного прос­транства стимулируется этими же ионами. В целом такой механизм получил название «кальциевая помпа» по аналогии с хорошо известным в физиологии натриевым насосом (см. рис. 11, Б).

Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость актомиозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму (см. рис. 11, А, Б) .

Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (то есть потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-актина) белка тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомиозиновом комплексе ионы Са 2+ связываются именно с тропонином (С-субъединица тропонина по свойствам близка кальмодули-

Рис. 11. Регуляция сокращения мышечных волокон

ну). Связывание ионов Са 2+ вызывает конформационные изменения в молекуле тропонина, которые, по-видимому, приводят к сдвигу всего тропонин-тропомиозинового стержня и деблокировке активных центров актина, способных взаимодействовать с миозином с образованием сократительного комплекса и активной Mg 2+ -АТФазы. Это инициирует цикл мышечного сокращения (см. рис. 11 В) .

В продвижении актиновых нитей вдоль миозиновых, по данным Э.Хаксли, важную роль играют временно замыкающиеся между нитями поперечные мостики, которые являются «головками» миозиновых молекул. Итак, чем большее число мостиков прикреплено в данный момент к актиновым нитям, тем больше сила мышечного сокращения .

Наконец, если возбуждение прекращается, содержание ионов Са 2+ в саркоплазме снижается (кальциевая помпа), как следствие, комплекс Са 2+ с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется, то есть «головки» миозиновых нитей перестают прикрепляться к актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы .

ГЛАВА 4. БИОЭНЕРГЕТИКА МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ

4.1. Общая характеристика систем и механизмов

энергообеспечения мышечной деятельности

Как показано в главе 3, непосредственным источником энергии при мышечной деятельности является АТФ. Освобождение энергии про­исходит при ферментативном гидролизе молекулы АТФ до АДФ и ортофосфата:

Ca 2+ -АТФаза

АТФ + Н 2 О АДФ + Н 3 РО 4 .

ΔQ = 7,3 ккал, или 30 кДж

Химическая энергия в процессе мышечного сокращения преобразу­ется в механическую работу мышц, а при расслаблении обеспечивает актив­ный транспорт Са 2+ в саркоплазматический ретикулум. Большое количес­тво АТФ расходуется в скелетных мышцах на работу Nа + -К + -АТФазы, ко­торая поддерживает определенную концентрацию ионов Na + и К + в мыш­це, создающих электрохимический потенциал на сарколемме .

Таким образом, для обеспечения мышечной клеткой своего сократительного аппарата достаточным количеством энергии в форме АТФ не­обходим непрерывный ресинтез этого соединения.

Содержание АТФ в мышцах незначительное и составляет около 5 ммоль ∙ кг -1 сырой массы ткани (0,25–0,40 %). Оно поддерживается на относительно постоянном уровне, так как повышение концентрации АТФ в мышцах вызывает угнетение АТФазы миозина, что препятствует образованию спаек между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах и сокращению мышц, а снижение ее ниже 2 ммоль ∙ кг -1 сырой массы ткани приводит к нарушению работы Са 2+ -насоса в ретикулуме и процесса расслабления мышц. Запасы АТФ в мышечных волокнах могут обеспечить выполнение интенсивной работы только в течение очень короткого времени – 0,5–1,5 с, или 3–4 одиночных сокращения максимальной силы. Дальнейшая мышечная работа осуществляется благодаря быстрому восстановлению (ресинтезу) АТФ из продуктов ее распада и такого количества энергии, которое выделилось при распаде:

АДФ + Н 3 РО 4 + ΔQ → АТФ .

Реакция присоединения фосфата называется фосфорилированием, а реакция переноса его с одного вещества на другое – перефосфорилированием .

Рис. 12. Энергетический обмен в мышечной ткани

Энергетическими источниками для ресинтеза АТФ в скелетных мышцах и других тканях выступают богатые энергией фосфатсодержащие вещества, которые присутствуют в тканях (креатинфосфат, АДФ) или образуются в процессе катаболизма гликогена, жирных кислот и других энергетических субстратов (например, метаболиты дифосфоглицериновая и фосфопировиноградная кислоты), а также энергия протонного (Н +) градиента на мембране митохондрий, образующаяся в результате аэробного окисления различных веществ .

В зависимости от того, с помощью какого биохимического процесса поставляется энергия для образования молекул АТФ, выделяют четыре механизма, или пути ресинтеза АТФ в тканях (см. рис. 12). Каждый механизм имеет свои метаболические и биоэнергетические особенности. В энергообеспечении мышечной работы используются разные ме­ханизмы в зависимости от интенсивности и длительности выполняемого упражнения .

Ресинтез АТФ может осуществляться в реакциях, протекающих без участия кислорода (анаэробные механизмы) или с участием вдыхаемого кислорода (аэробный механизм) .

В обычных условиях ресинтез АТФ в тканях происходит преимущественно аэробно, а при напряженной мышечной деятельности, ког­да доставка кислорода к мышцам затруднена, в тканях усиливаются и анаэробные механизмы ресинтеза АТФ. В скелетных мышцах человека выявлены три вида анаэробных и один аэробный путь ресинтеза АТФ (см. рис. 13).

К анаэробным механизмам относятся:

1) креатинфосфокиназный (фосфогенный или алактатный) механизм, обеспечивающий ресинтез АТФ за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ;

2) гликолитический (лактатный) механизм, обеспечивающий ресин­тез АТФ в процессе ферментативного анаэробного расщепления гликогена мышц или глюкозы крови, заканчивающегося образованием молоч­ной кислоты, поэтому и называется лактатным;

3) миокиназный механизм, осуществляющий ресинтез АТФ за счет реакции перефосфорилирования между двумя молекулами АДФ с участием фермента миокиназы (аденилаткиназы).

Рис. 13. Механизмы ресинтеза АТФ в мышцах

(в рамках представлены энергетические субстраты

и выделены названия механизмов)

Аэробный механизм ресинтеза АТФ включает в основном реакции окислительного фосфорилирования, протекаемые в митохондриях. Энер­гетическими субстратами аэробного окисления служат глюкоза, жирные кислоты, частично аминокислоты, а также промежуточные метаболиты гликолиза – молочная кислота, окисления жирных кислот – кетоновые тела .

Каждый механизм имеет разные энергетические возможности, которые характеризуются по следующим критериям оценки механизмов энергообразования: максимальная мощность, скорость развертывания, ме­таболическая емкость и эффективность. Максимальная мощность – это наибольшая скорость образования АТФ в данном метаболическом процессе. Она лимитирует предельную интенсивность работы, выполняемой за счет данного механизма. Скорость развертывания оценивается вре­менем достижения максимальной мощности данного пути ресинтеза АТФ от начала работы. Метаболическая емкость отображает общее количес­тво АТФ, которое может быть получено в данном механизме ресинтеза за счет величины запасов энергетических субстратов; емкость лимитирует объем выполняемой работы. Метаболическая эффективность – это та часть энергии, которая накапливается в макроэргических связях АТФ; она определяет экономичность выполняемой работы и оценивается общим значением коэффициента полезного действия (КПД), представляю­щего отношение всей полезно затраченной энергии к ее общему количеству, выделенному в данном метаболическом процессе .

Общий КПД при преобразовании энергии метаболических процессов в механическую работу (E м) зависит от двух показателей: а) эффективности преобразования выделяемой в ходе метаболических превраще­ний энергии в энергию ресинтезируемых макроэнергических фосфорных соединений (ATФ), то есть эффективности фосфорилирования (E ф); б) эффективности преобразования АТФ в механическую работу, то есть эффективности хемомеханического сопряжения (Е е):

E м = (E ф / Е е) × 100.

Эффективность хемомеханического сопряжения в процентах аэроб­ного и анаэробного метаболизма примерно одинакова и составляет 50 %, в то время как эффективность фосфорилирования наивысшая в алактатном анаэробном процессе – около 80 % и наименьшая – в анаэробном гликолизе – в среднем 44 %, в аэробном процессе она составляет примерно 60 % .

Сравнительная характеристика креатинфосфокиназного, гликолитического и аэробного механизмов энергообеспечения мышечной деятельности по оценочным критериям представлена в таблице 3.

Из таблицы 3 видно, что креатинфосфокиназный и гликолитический механизмы имеют большую максимальную мощность и эффективность образования АТФ, но короткое время удержания максимальной мощности и небольшую емкость из-за малых запасов энергетических субстратов. Аэробный механизм имеет почти в три раза меньшую максимальную мощность по сравнению с креатинфосфокиназным, но поддерживает ее в течение длительного времени, а также практически неисчерпаемую емкость благодаря большим запасам энергетических субстратов в виде углеводов, жиров и частично белков. Так, за счет запасов жиров организм может непрерывно работать в течение 7–10 дней, в то время как запасы энергетических субстратов анаэробных механизмов энергообразования менее значительные .

Учебное Документ

... УДК (470)(082) ББК ... издательская благотворительность М. П. Беляева. Отдельным сторонам издательской ... печатаются ... совета , на котором было принято решение продолжить деятельность в эмиграции. Не предаваясь иллюзиям по ... качестве учебного пособия . Его...

Факторы, обеспечивающие мышечное сокращение:

Сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое;

Сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое;

актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина, что сопровождается конформационной перестройкой (поворот головки миозина).

Стадии мышечного сокращения:

Фиксация АТФ на головке миозина;

Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению;

Образование прочного комплекса «актин-миозин», разрушающегося только при сорбции новой молекулы АТФ;

Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Белки - регуляторы мышечного сокращения:

1) тропомиозин - фибриллярный белок, имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается в желобке между 2 спиралями G-актина. Соединяется «конец в конец», цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина;

2) тропонин - глобулярный белок, состоящий из 3 субъединиц: тропонина «Т», тропонина «С» и тропонина «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина. Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин. Тропонин С (ТнС) - Ca2+- связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин. Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - ненастоящий ингибитор, создающий лишь пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин «С» не связан с Са2+.

Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке:

Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са2+;

Са2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазму) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается;

Кальций связывается с тропонином «С». Возникают конформационные изменения молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина «I», так как молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.

• 
  Механизм мышечного сокращения .
  Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке: - мышечное сокращение начинается с нервного импульса.


• 
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
  Структура поперечно-полосатой мышечной ткани. Поперечно-полосатая мускулатура состоит из чередующихся толстых и тонких нитей.


• 
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
  - транспорт гормонов и других метаболитов; - защита от чужеродных агентов; - регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.


• 
  В условиях интенсивной мышечной
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
  Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .


• 
  Механизм сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.


• 
  Активное сокращение мышцы в изометрическом и изотоническом режимах. Изометрические условия– длина мышцы фиксирована, так что когда мышца сокращается в тех местах, где она
  к ее первоначальной длине.


• 
  Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.


• 
  Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.

Найдено похожих страниц:10